Белки и Полипептиды
Белки — это органические соединения, содержащие четыре элемента: азот, углерод, водород и кислород. Чтобы понять всю сущность белков, важно разобраться в различных свойствах, включая основную биологическую молекулу, пептиды, полипептидные цепи, аминокислоты, структуру белков и процессы денатурации белка.
Полипептиды и белки: в чём разница
Согласно IUPAC, полипептиды с молекулярной массой 10 000 Да и выше классифицируются как белки. Иногда термин «белки» используется в отношении молекул, содержащих 50–100 связанных аминокислот. Каждый белок содержит одну или несколько полипептидных цепей. Химические свойства и порядок аминокислот определяют структуру и функцию полипептида. Каждая из этих полипептидных цепей состоит из аминокислот, соединённых в определённой, продуманной и специфичной последовательности.
Зачем организму нужны белки?
Белки играют важнейшую роль в биохимии человека, прежде всего являясь строительным материалом организма. Они служат предшественниками различных биологически значимых молекул, и дисбаланс — как избыток, так и недостаток белков — может привести к заболеваниям, нарушению работы нервной системы, метаболическим сбоям, отказу органов и даже смерти.
Белки выполняют широкий спектр функций в организме, которые можно классифицировать по алфавиту:
Антитела: Эти белки связываются с определёнными чужеродными частицами, такими как вирусы и бактерии, способствуя защите организма. Пример: иммуноглобулин G (IgG).
Ферменты: Отвечают за проведение множества химических реакций внутри клеток, а также помогают в синтезе новых молекул, интерпретируя генетическую информацию из ДНК. Пример: фенилаланин-гидроксилаза.
Передающие белки (мессенджеры): Некоторые виды гормонов относятся к этой категории — они передают сигналы, координируя биологические процессы между различными клетками, тканями и органами. Пример: гормон роста.
Структурные компоненты: Эти белки обеспечивают структуру и поддержку клеток, а также участвуют в движении тела в более крупном масштабе. Пример: актин.
Транспортные и запасающе-хранилищные белки: Эти белки связывают и переносят атомы и малые молекулы внутри клеток и по всему организму. Пример: ферритин.
Поскольку белки необходимы для роста клеток и тканей, особенно важно обеспечивать достаточное потребление белка в периоды быстрого роста или повышенной потребности — в детстве, подростковом возрасте, во время беременности и грудного вскармливания.
Источники белка
Продукты, богатые белком, встречаются как среди животных, так и растительных источников. Ниже приведены примеры продуктов с высоким содержанием белка. Значения указаны на 100 граммов продукта:
Животные источники белка:
Куриная грудка (приготовленная, без кожи): ~31 г
Лосось (приготовленный): ~25 г
Фарш из говядины (приготовленный, 90% постный): ~26 г
Яйца: ~13 г
Греческий йогурт: ~10 г
Молоко: ~3,4 г
Сыр (чеддер): ~25 г
Растительные источники белка:
Чечевица (варёная): ~9 г
Нут (варёный): ~8 г
Чёрная фасоль (варёная): ~8 г
Киноа (варёная): ~4 г
Тофу: ~8 г
Миндаль: ~21 г
Арахисовая паста: ~25 г
Хотя как животные, так и растительные белки содержат необходимые аминокислоты, между ними есть некоторые различия:
1. Аминокислотный профиль: Животные белки, как правило, содержат все незаменимые аминокислоты в нужных пропорциях, что делает их «полноценными» белками. Большинство растительных белков не содержит одной или нескольких незаменимых аминокислот, и поэтому считаются «неполноценными». Тем не менее, комбинация различных растительных источников белка в течение дня может обеспечить полноценный аминокислотный профиль.
2. Усвояемость: Животные белки часто легче усваиваются, чем некоторые растительные. Однако методы приготовления и термической обработки могут повысить усвояемость растительных белков.
3. Содержание питательных веществ: Животные продукты обычно содержат дополнительные питательные вещества, такие как витамин B12, гемовое железо и омега-3 жирные кислоты, которые в меньших количествах присутствуют в растительной пище.
Рекомендуемое суточное потребление белка. Потребность в белке зависит от таких факторов, как возраст, пол, физическая активность и общее состояние здоровья. Однако в качестве общего ориентира можно использовать следующее:
Взрослые: Рекомендуемая суточная норма (RDA) составляет 0,8 грамма белка на каждый килограмм массы тела. Например, взрослому человеку весом 70 кг с малой физической активностью потребуется около 56 граммов белка в день. Спортсменам и людям с высокой физической нагрузкой может потребоваться больше.
Важно помнить, что индивидуальные потребности в белке могут различаться, и для получения персональных рекомендаций в соответствии с конкретными целями и состоянием здоровья следует обратиться к врачу или зарегистрированному диетологу.
Основы белков
Белки являются одними из самых распространённых органических молекул в живых организмах и отличаются чрезвычайным разнообразием по структуре и функциям по сравнению с другими классами макромолекул. Даже одна клетка содержит тысячи белков, выполняющих различные функции. Белки состоят из 20 различных аминокислот, последовательность и состав которых задаются геномом.
В результате, различия в активности и функциях белков обусловлены сложными структурными и функциональными свойствами, сформированными в процессе эволюции. Эти свойства включают:
1. Процесс быстрого сворачивания белка.
2. Связующие участки, специфичные к малым группам молекул.
3. Баланс между гибкостью структуры и жёсткостью для поддержания функций белка.
4. Соответствие структуры поверхности белка окружающей среде.
5. Уязвимость белков к разрушению, что приводит к их повреждению и потере функции.
Во всех живых организмах белки содержат структурные элементы, выполняющие различные функции. Наиболее важные из них:
• Катализ
– Ускоряет химические реакции в белках (например, ферменты).
• Структура
– Укрепляет кости, сухожилия и кожу (например, коллаген).
• Движение
– Сокращение мышц обеспечивает движение (например, миозин).
• Регуляция метаболизма
– Присоединение или захват биомолекул, необходимых клетке.
• Транспорт
– Переносит кислород по всему организму (например, гемоглобин).
• Защита
– Белковые антитела обеспечивают защиту от чужеродных патогенов (например, иммуноглобулин).
Белки образуют различные формы и структуры. Некоторые белки являются глобулярными (шарообразными), компактными и растворимыми в воде, тогда как другие — фибриллярные, вытянутые, физически прочные и нерастворимые в воде. За форму белков отвечают химические связи.
4 структуры белка
Существует четыре структуры белка, каждая из которых влияет на его активность. Разные последовательности аминокислот формируют различные формы, а значит — разные белки. Вся активность белков основана на этих четырёх уровнях структуры:
Первичная структура: Первичная структура белка — это его аминокислотная последовательность. Основная (повторяющаяся) последовательность генетического кода включает три аминокислоты (глицин, пролин и «x» — любая другая аминокислота). Эта последовательность аминокислот, связанных между собой, образует полипептидную (поли = много) связь или цепь. Первичная структура белка — линейная.
Вторичная структура: Вторичная структура формируется за счёт сворачивания или скручивания первичных цепей. Эти участки притягиваются друг к другу и образуют структуры в виде α-спиралей и β-складчатых листов. Они возникают в результате водородных связей между пептидными группами основной (первичной) цепи. Белки с вторичной структурой содержат участки в виде цилиндров (α-спирали, спиралевидная форма) и/или плоские участки (β-лист, лента с гребнями и впадинами). Вторичная структура — это трёхмерная структура.
Третичная структура: Третичная структура белка — это его трёхмерная конфигурация, которая формируется при окончательном сворачивании белка. Водородные связи стабилизируют процесс сворачивания. Другие внутримолекулярные связи, стабилизирующие эту структуру, включают гидрофобные взаимодействия, ионные связи и дисульфидные мостики. Эти связи образуются между R-группами аминокислот. Они включают неполярные участки белков, которые притягиваются или отталкиваются друг от друга, сворачиваясь в одной области и формируя очень сложную структуру. Третичная структура определяет общую форму белка, которая чаще всего бывает глобулярной или фибриллярной — вытянутой и тонкой.
Четвертичная структура: Четвертичная структура образуется, когда две или более третичных полипептидных цепей объединяются в единый полноценный белок. Некоторые белки могут содержать не полипептидные компоненты и относиться к простетической группе, а другие белки — быть конъюгированными. Здесь образуются уникальные схемы за счёт водородных связей.
Химические связи в белках
Аминокислоты полипептида соединяются в цепочки при помощи соседних ковалентных связей (пептидные связи). Каждая такая связь образуется в результате реакции дегидратации (конденсации). В процессе синтеза белка карбоксильная группа одной аминокислоты реагирует с аминогруппой следующей аминокислоты, высвобождая молекулу воды. Этот процесс происходит на конце растущей полипептидной цепи, образуя связь между аминокислотами — пептидную (или полипептидную) цепь.
Помимо пептидных связей, в процессе клеточной активности могут образовываться дисульфидные мостики и основания Шиффа — это два других типа химических реакций, «направляемых» аминокислотами, которые составляют основу всех белков.
Взаимодействия между аминокислотами заставляют белок сворачиваться в свою зрелую форму (третичную структуру). Такое сворачивание происходит благодаря вращению связей внутри аминокислот, а также связей между различными аминокислотами.
Пептидные связи образуются между карбонильным углеродом и азотом — это и есть пептидная связь. Азот соединяется с карбонильным углеродом, затем с пептидной связью, снова с азотом и так далее. Из этих цепей формируются взаимодействующие скелеты. Кроме того, азот — электроотрицательный элемент, он притягивает электроны от атома водорода. При этом водород получает частично положительный заряд.
С другой стороны, кислород тоже электроотрицателен. Он забирает электроны у углерода, в результате чего кислород приобретает частично отрицательный заряд. Проще говоря, водород и кислород притягиваются друг к другу, создавая водородную связь. Далее эти две соединённые цепи формируют β-складчатый лист. После этого скелеты взаимодействуют между собой и движутся в одном направлении — это называется параллельный β-складчатый лист.
β-складчатый лист имеет определённый узор: слева последовательность идёт от азота к α-углероду, а затем к карбонильному углероду. Справа последовательность идёт от карбонильного углерода к α-углероду, а затем к азоту. Обратите внимание, что эти процессы направлены в противоположные стороны, а водородные связи между частично положительными концами связей азот–водород сохраняются на водородном конце. Водородные связи и основные цепи остаются параллельными, но движутся в разных направлениях. Это называется антипараллельный β-складчатый лист — ещё одна форма вторичной структуры.
Основная цепь белка также может принимать форму спирали (тоже вторичная структура), в которой водородные связи формируются между различными витками спирали. Напомним, что кислород имеет частично отрицательный заряд, а водород — частично положительный. В результате возникающая водородная связь придаёт белку его спиралевидную форму. Эти взаимодействия подчёркивают глубину и взаимосвязь процессов, формирующих структуру, динамику и функции белков.
Все белки имеют указанные выше процессы, но не все обладают более сложными и взаимосвязанными третичной и четвертичной структурами. Внутри этих высокоорганизованных молекулярных структур белков могут происходить различные молекулярные взаимодействия и термодинамические изменения.
Денатурация белков
Денатурация белков происходит, когда их трёхмерная структура (вторичная, третичная или иногда четвертичная) изменяется. Денатурация делает белок нефункциональным или, по крайней мере, неспособным выполнять свои обычные функции. Тем не менее, пептидные цепи после денатурации остаются целыми, как и химические свойства белка. Чаще всего процесс денатурации необратим.
Факторы, такие как высокая или низкая температура, неблагоприятный уровень pH, могут вызвать денатурацию белка, повреждая молекулярные структуры пептидных связей и разрушая ковалентные связи. В «здоровом» состоянии белки сворачиваются в определённую форму, но при денатурации они расплетаются.
Чтобы понять, как высокая температура или крайние значения pH вызывают денатурацию, важно помнить, что водородные связи играют ключевую роль во вторичной, третичной и иногда четвертичной структурах белка. Водородная связь — это разновидность пептидной связи. Углерод, кислород и азот также являются важными элементами упомянутых структур белков.
Чрезмерное тепло, например, приводит к скручиванию, изгибанию и вращению функциональных молекулярных групп. Поскольку водород известен своей хрупкостью, он особенно подвержен разрывам. Повышение температуры разрушает существующие водородные связи, а также другие неполярные гидрофобные взаимодействия. С повышением температуры возрастает и кинетическая энергия. Это вызывает вибрации молекулярных компонентов белка, что приводит к разрыву связей. В результате возникает цепочка разрушений близлежащих водородных связей.
Ссылки
1. Hegyi H, Bork P. On the classification and evolution of protein modules. J Protein Chem. 1997 Jul;16(5):545-51. [PubMed].
2. A. D. Mclachlan. Protein Structure and Function. Annu. Rev. Phys. Chem. 1972.23:165-192.
3. Jay R. Hoffman, Michael J. Falvo. Protein - Which is Best? J Sports Sci Med. 2004 Sep; 3(3): 118-130. [PubMed].
4. Kent SB. Total chemical synthesis of proteins. Chem Soc Rev. 2009 Feb;38(2):338-51. [PubMed].